Многие белок-белковые взаимодействия опосредованы модулями распознавания пептидов, компактными доменами, которые связываются с короткими пептидами и играют решающую роль в широком спектре биологических процессов. Недавние экспериментальные данные о взаимодействии белков дают нам возможность изучить, можем ли мы объяснить или даже предсказать их взаимодействия с помощью компьютерного анализа последовательности.
Дизайн белково-пептидных взаимодействий имеет широкий спектр практических применений, а также раскрывает основы молекулярного распознавания.
Самый простой метод идентификации партнеров по связыванию пептида состоит в том, чтобы использовать его в качестве приманки в эксперименте по вытягиванию аффинности, а затем непосредственно обнаруживать его связывающие белки. Pull-down анализы полезны как для подтверждения белок-белковых взаимодействий, которые были предсказаны с помощью других методов (например, ко-иммунопреципитация), так и в качестве инструментов начального скрининга для выявления новых белок-белковых взаимодействий. Синтетические пептиды обычно используются для проверки предполагаемых белок-белковых взаимодействий путем конкурентного нарушения связывания. Биотинилированные пептиды, содержащие специфический функциональный домен, и соответствующие им контрольные нативные пептиды иммобилизуют на смолах, конъюгированных с авидином. Образцы инкубируют со смолами. Затем промойте смолы, чтобы удалить любые несвязанные белки. Связанные белки элюируют и анализируют с помощью SDS-PAGE.
Связанные журналы о взаимодействиях белковых пептидов
Журналы по биоинженерии и биомедицинским наукам, протеомика и биоинформатика, клеточная наука и терапия, клеточная и молекулярная биология, проектирование и выбор белковой инженерии, достижения в области химии белков, аминокислоты, пептиды и белки.